Tumores Formadores de Cartílago: Clínica.
Dr. Miguel Sepúlveda, Instituto Traumatológico>
Características generales
Los tumores formadores de cartílago son los tumores primarios más frecuentes. Se caracterizan por su comportamiento extraño y su evolución incierta, ya que pueden tener muy buen aspecto, pero mal desenlace. Además, son de muy difícil diagnóstico.
http://www.medwave.cl/cursos/Tumores/noviembre2003/1.act
martes, 18 de marzo de 2008
sábado, 1 de marzo de 2008
¿ Que Proteina es la responsable de OMC ?
Hola a tod@s.
Las proteinas que son la quimica de nuestro cuerpo, para el buenfuncionamiento y por la deficiencia o falta de alguna quimica llamadaproteina, es la que hace o las que hacen la desequilibracion denuestro organismo.
Haria falta saber cuales son las proteinas responsables de estedesorden del hueso, para buscar esto hace falta que el medico nos haga una bioquimica.
Os mando los documentos de las proteinas.( simplemente quimica) lo que es el cuerpo quimica.
un saludo, Rafa.
PROTEINAS.
Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono,hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.
Pueden además contener azufre y enalgunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.
Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían por tanto los monómeros unidad.
Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos.
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido;
si elnº de aa. que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido,
si es superior a 10 se llama polipéptido y
si el n: es superior a 50 aa. se habla ya de proteína.
AMINOÁCIDOS
Del griego Ammon = dios egipcio cerca de cuyo templo se prepararon por primera vez las sales de amonio a partir de estiércol de camello.
Las subunidades (monómeros) que forman las proteínas (polímeros).
Cada aminoácido posee por lo menos un grupo funcional amino ( básico)y un grupo funcional carboxilo (ácido) y difiere de otros aminoácidos por la composición de su grupo R.
FUNCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS
1. L - Alanina: Función: Interviene en el metabolismo de la glucosa.
La glucosa es un carbohidrato simple que el organismo utiliza como fuente de energía.
2. L - Arginina: Función: Está implicada en la conservación del equilibrio de nitrógeno y de
dióxido de carbono. También tiene una gran importancia en la producción de la Hormona del
Crecimiento,directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y en el
mantenimiento y reparación del sistema inmunológico.
3. L - Asparagina: Función: Interviene específicamente en los procesos metabólicos del Sistema
Nervioso Central (SNC).
4. Acido L- Aspártico: Función: Es muy importante para la desintoxicación del Hígado y su
correcto funcionamiento.
El ácido L-Aspártico se combina con otros aminoácidos formando moléculas capaces de
absorber toxinas del torrente sanguíneo.
5. L - Citrulina: Función: Interviene específicamente en la eliminación del amoníaco.
6. L - Cistina: Función: También interviene en la desintoxicación, en combinación con los
aminoácidos anteriores.
La L - Cistina es muy importante en la síntesis de la insulina y también en las reacciones de
ciertas moléculas a la insulina.
7. L - Cisteina: Función: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina está implicada en la
desintoxicación, principalmente como antagonista de los radicales libres. También contribuye
a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre.
8. L - Glutamina: Función: Nutriente cerebral e interviene específicamente en la utilización de la
glucosa por el cerebro.
9. Acido L - Glutamínico: Función: Tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema
Nervioso Central y actúa como estimulante del sistema inmunológico.
10. L - Glicina: Función: En combinación con muchos otros aminoácidos, es un componente de
numerosos tejidos del organismo.
11. L - Histidina: Función: En combinación con la hormona decrecimiento (HGH) y algunos
aminoácidos asociados, contribuyen al crecimiento y reparación de los tejidos con un papel
específicamente relacionado con el sistema cardio-vascular.
12. L - Serina: Función: Junto con algunos aminoácidos mencionados, interviene en la
desintoxicación del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y ácidos grasos. 13. L - Taurina: Función: Estimula la Hormona del Crecimiento(HGH) en asociación con otros
aminoácidos, esta implicada en la regulación de la presión sanguínea, fortalece el músculo
cardiaco y vigoriza el sistema nervioso.
14. L - Tirosina: Función: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el
tratamiento de la depresión, en combinación con otros aminoácidos necesarios.
15. L - Ornitina: Función: Es específico para la hormona del Crecimiento (HGH) en asociación con
otros aminoácidos ya mencionados. Al combinarse con la L-Arginina y con carnitina (que se
sintetiza en el organismo, la L-Ornitina tiene una importante función en el metabolismo del
exceso de grasa corporal.
16. L - Prolina: Función: Está involucrada también en la producción de colágeno y tiene gran
importancia en la reparación y mantenimiento del músculo y huesos.
Los Ocho (8) Esenciales
17. L - Isoleucina: Función: Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento intervienen en
la formación y reparación del tejido muscular.
18. L - Leucina: Función: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH)
interviene con la formación y reparacióndel tejido muscular.
19. L - Lisina: Función: Es uno de los más importantes aminoácidos porque, en asociación con
varios aminoácidos más, interviene en diversas funciones, incluyendo el
crecimiento,reparación de tejidos, anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de
hormonas.
20. L - Metionina: Función: Colabora en la síntesis de proteínas y constituye el principal
limitante en las proteínas de la dieta. El aminoácido limitante determina el porcentaje de
alimento que va a utilizarse a nivel celular.
21. L - Fenilalanina: Función: Interviene en la producción del Colágeno, fundamentalmente en la
estructura de la piel y el tejido conectivo, y también en la formación de diversas
neurohormonas.
22. L - Triptófano: Función: Está implicado en el crecimiento y en la producción hormonal,
especialmente en la función de las glándulas de secreción adrenal. También interviene en la
síntesis de la serotonina, neurohormona involucrada en la relajación y el sueño.
23. L - Treonina: Función: Junto con la con la L-Metionina y el ácido L- Aspártico ayuda al
hígado en sus funciones generales de desintoxicación.
24. L - Valina: Función: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el mantenimiento de
diversos sistemas y balance de nitrógeno.
EL ENLACE PEPTÍDICO
Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico.
Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aa. y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.
El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los átomos que lo forman.
COMPORTAMIENTO QUÍMICO
En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácidol iberando protones y quedando (-COO'), o como base , los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como ácido y base a la vez.
En este caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada zwitterion.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNASESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria viene determinada por la secuencia de AA en la cadena proteica, es decir, el número de AA presentes y el orden en que están enlazados.
Las posibilidades de estructuración a nivel primarioson prácticamente ilimitadas.
Como en casi todas las proteínas existen 20 AA diferentes, el número de estructuras posibles viene dado por las variaciones con repetición de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el número de AA que componen la molécula proteica.
Generalmente, el número de AA que forman una proteína oscila entre 80y 300.
Los enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína son covalentes: son los enlaces peptídicos.
El enlace peptídico es un enlace amida que se forma entre el grupo carboxilo de una AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua.
Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica, siempre hay un extremo amino terminal y un extremo carboxilo terminal que permanecen intactos.
Por convención, la secuencia de una proteína se lee siempre a partir de su extremo amino.
Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre losdistintos AA que forman la proteína se origina una cadena principal o"esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de los AA.
Los átomos que componen la cadena principal de la proteína son el N del grupo amino (condensado con el AA precedente), el C (a partir delcual emerge la cadena lateral) y el C del grupo carboxilo (que secondensa con el AA siguiente).
Por lo tanto, la unidad repetitivabásica que aparece en la cadena principal de una proteína es:(-NH-C -CO-).
Como la estructura primaria es la que determina los niveles superiores de organización, el conocimiento de la secuencia de AA es del mayor interés para el estudio de la estructura y función de una proteína.
Clásicamente, la secuenciación de una proteína se realiza mediante métodos químicos.
El método más utilizado es el de Edman, que utiliza el fenilisotiocianato para marcar la proteína e iniciar una serie de reacciones cíclicas que permiten identificar cada AA de la secuencia empezando por el extremo amino.
Hoy en día esta serie de reacciones las realiza de forma automática un aparato llamado secuenciador de AA.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio.
Los aa, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria: 1. La alfa-hélice 2. La lámina beta.
ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales, etc.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.
Aparecen varios tipos de enlaces:
1. El puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
2. Los puentes de hidrógeno
3. Los puentes eléctricos
4. Las interacciones hifrófobas.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( nocovalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico.
Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
El número de protómeros varía desde 2 como en la hexoquinasa, 4 como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
1. HOLOPROTEÍNAS Formadas solamente por aminoácidos
1. HETEROPROTEÍNAS Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, quese denomina "grupo prostético HOLOPROTEÍNAS Globulares
• Prolaminas:Zeí na (maíza),gliadina (trigo), hordeína(cebada)
• Gluteninas:Glutenin a (trigo), orizanina (arroz).
• Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina(leche)
• Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
• Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas. ..etc. Fibrosas
• Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
• Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
• Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
• Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
HETEROPROTEÍNASGlucoproteínas
• Ribonucleasa
• Mucoproteínas
• Anticuerpos
• Hormona luteinizante Lipoproteínas
• De alta, baja y muy baja densidad, que transportanlípidos en la sangre. Nucleoproteínas
• Nucleosomas de la cromatina
• RibosomasCromoproteínas
• Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, quetransportan oxígeno
• Citocromos, que transportan electrones
FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS Estructural
• Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas.
• Las histonas que forman parte de los cromosomas
• El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
• La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
• La queratina de la epidermis. Enzimatica Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas y puedes verlas y estudiarlas con detalle aquí. .Hormonal
• Insulina y glucagón
• Hormona del crecimiento
• Calcitonina
• Hormonas tropas Defensiva
• Inmunoglobulina
• Trombina y fibrinógenoTransporte
• Hemoglobina
• Hemocianina
• CitocromosReserva
• Ovoalbúmina, de la clara de huevo
• Gliadina, del grano de trigo
• Lactoalbúmina, de la leche
Las proteinas que son la quimica de nuestro cuerpo, para el buenfuncionamiento y por la deficiencia o falta de alguna quimica llamadaproteina, es la que hace o las que hacen la desequilibracion denuestro organismo.
Haria falta saber cuales son las proteinas responsables de estedesorden del hueso, para buscar esto hace falta que el medico nos haga una bioquimica.
Os mando los documentos de las proteinas.( simplemente quimica) lo que es el cuerpo quimica.
un saludo, Rafa.
PROTEINAS.
Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono,hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.
Pueden además contener azufre y enalgunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.
Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían por tanto los monómeros unidad.
Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos.
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido;
si elnº de aa. que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido,
si es superior a 10 se llama polipéptido y
si el n: es superior a 50 aa. se habla ya de proteína.
AMINOÁCIDOS
Del griego Ammon = dios egipcio cerca de cuyo templo se prepararon por primera vez las sales de amonio a partir de estiércol de camello.
Las subunidades (monómeros) que forman las proteínas (polímeros).
Cada aminoácido posee por lo menos un grupo funcional amino ( básico)y un grupo funcional carboxilo (ácido) y difiere de otros aminoácidos por la composición de su grupo R.
FUNCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS
1. L - Alanina: Función: Interviene en el metabolismo de la glucosa.
La glucosa es un carbohidrato simple que el organismo utiliza como fuente de energía.
2. L - Arginina: Función: Está implicada en la conservación del equilibrio de nitrógeno y de
dióxido de carbono. También tiene una gran importancia en la producción de la Hormona del
Crecimiento,directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y en el
mantenimiento y reparación del sistema inmunológico.
3. L - Asparagina: Función: Interviene específicamente en los procesos metabólicos del Sistema
Nervioso Central (SNC).
4. Acido L- Aspártico: Función: Es muy importante para la desintoxicación del Hígado y su
correcto funcionamiento.
El ácido L-Aspártico se combina con otros aminoácidos formando moléculas capaces de
absorber toxinas del torrente sanguíneo.
5. L - Citrulina: Función: Interviene específicamente en la eliminación del amoníaco.
6. L - Cistina: Función: También interviene en la desintoxicación, en combinación con los
aminoácidos anteriores.
La L - Cistina es muy importante en la síntesis de la insulina y también en las reacciones de
ciertas moléculas a la insulina.
7. L - Cisteina: Función: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina está implicada en la
desintoxicación, principalmente como antagonista de los radicales libres. También contribuye
a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre.
8. L - Glutamina: Función: Nutriente cerebral e interviene específicamente en la utilización de la
glucosa por el cerebro.
9. Acido L - Glutamínico: Función: Tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema
Nervioso Central y actúa como estimulante del sistema inmunológico.
10. L - Glicina: Función: En combinación con muchos otros aminoácidos, es un componente de
numerosos tejidos del organismo.
11. L - Histidina: Función: En combinación con la hormona decrecimiento (HGH) y algunos
aminoácidos asociados, contribuyen al crecimiento y reparación de los tejidos con un papel
específicamente relacionado con el sistema cardio-vascular.
12. L - Serina: Función: Junto con algunos aminoácidos mencionados, interviene en la
desintoxicación del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y ácidos grasos. 13. L - Taurina: Función: Estimula la Hormona del Crecimiento(HGH) en asociación con otros
aminoácidos, esta implicada en la regulación de la presión sanguínea, fortalece el músculo
cardiaco y vigoriza el sistema nervioso.
14. L - Tirosina: Función: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el
tratamiento de la depresión, en combinación con otros aminoácidos necesarios.
15. L - Ornitina: Función: Es específico para la hormona del Crecimiento (HGH) en asociación con
otros aminoácidos ya mencionados. Al combinarse con la L-Arginina y con carnitina (que se
sintetiza en el organismo, la L-Ornitina tiene una importante función en el metabolismo del
exceso de grasa corporal.
16. L - Prolina: Función: Está involucrada también en la producción de colágeno y tiene gran
importancia en la reparación y mantenimiento del músculo y huesos.
Los Ocho (8) Esenciales
17. L - Isoleucina: Función: Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento intervienen en
la formación y reparación del tejido muscular.
18. L - Leucina: Función: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH)
interviene con la formación y reparacióndel tejido muscular.
19. L - Lisina: Función: Es uno de los más importantes aminoácidos porque, en asociación con
varios aminoácidos más, interviene en diversas funciones, incluyendo el
crecimiento,reparación de tejidos, anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de
hormonas.
20. L - Metionina: Función: Colabora en la síntesis de proteínas y constituye el principal
limitante en las proteínas de la dieta. El aminoácido limitante determina el porcentaje de
alimento que va a utilizarse a nivel celular.
21. L - Fenilalanina: Función: Interviene en la producción del Colágeno, fundamentalmente en la
estructura de la piel y el tejido conectivo, y también en la formación de diversas
neurohormonas.
22. L - Triptófano: Función: Está implicado en el crecimiento y en la producción hormonal,
especialmente en la función de las glándulas de secreción adrenal. También interviene en la
síntesis de la serotonina, neurohormona involucrada en la relajación y el sueño.
23. L - Treonina: Función: Junto con la con la L-Metionina y el ácido L- Aspártico ayuda al
hígado en sus funciones generales de desintoxicación.
24. L - Valina: Función: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el mantenimiento de
diversos sistemas y balance de nitrógeno.
EL ENLACE PEPTÍDICO
Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico.
Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aa. y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.
El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los átomos que lo forman.
COMPORTAMIENTO QUÍMICO
En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácidol iberando protones y quedando (-COO'), o como base , los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como ácido y base a la vez.
En este caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada zwitterion.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNASESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria viene determinada por la secuencia de AA en la cadena proteica, es decir, el número de AA presentes y el orden en que están enlazados.
Las posibilidades de estructuración a nivel primarioson prácticamente ilimitadas.
Como en casi todas las proteínas existen 20 AA diferentes, el número de estructuras posibles viene dado por las variaciones con repetición de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el número de AA que componen la molécula proteica.
Generalmente, el número de AA que forman una proteína oscila entre 80y 300.
Los enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína son covalentes: son los enlaces peptídicos.
El enlace peptídico es un enlace amida que se forma entre el grupo carboxilo de una AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua.
Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica, siempre hay un extremo amino terminal y un extremo carboxilo terminal que permanecen intactos.
Por convención, la secuencia de una proteína se lee siempre a partir de su extremo amino.
Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre losdistintos AA que forman la proteína se origina una cadena principal o"esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de los AA.
Los átomos que componen la cadena principal de la proteína son el N del grupo amino (condensado con el AA precedente), el C (a partir delcual emerge la cadena lateral) y el C del grupo carboxilo (que secondensa con el AA siguiente).
Por lo tanto, la unidad repetitivabásica que aparece en la cadena principal de una proteína es:(-NH-C -CO-).
Como la estructura primaria es la que determina los niveles superiores de organización, el conocimiento de la secuencia de AA es del mayor interés para el estudio de la estructura y función de una proteína.
Clásicamente, la secuenciación de una proteína se realiza mediante métodos químicos.
El método más utilizado es el de Edman, que utiliza el fenilisotiocianato para marcar la proteína e iniciar una serie de reacciones cíclicas que permiten identificar cada AA de la secuencia empezando por el extremo amino.
Hoy en día esta serie de reacciones las realiza de forma automática un aparato llamado secuenciador de AA.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio.
Los aa, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria: 1. La alfa-hélice 2. La lámina beta.
ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales, etc.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.
Aparecen varios tipos de enlaces:
1. El puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
2. Los puentes de hidrógeno
3. Los puentes eléctricos
4. Las interacciones hifrófobas.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( nocovalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico.
Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
El número de protómeros varía desde 2 como en la hexoquinasa, 4 como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
1. HOLOPROTEÍNAS Formadas solamente por aminoácidos
1. HETEROPROTEÍNAS Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, quese denomina "grupo prostético HOLOPROTEÍNAS Globulares
• Prolaminas:Zeí na (maíza),gliadina (trigo), hordeína(cebada)
• Gluteninas:Glutenin a (trigo), orizanina (arroz).
• Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina(leche)
• Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
• Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas. ..etc. Fibrosas
• Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
• Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
• Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
• Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
HETEROPROTEÍNASGlucoproteínas
• Ribonucleasa
• Mucoproteínas
• Anticuerpos
• Hormona luteinizante Lipoproteínas
• De alta, baja y muy baja densidad, que transportanlípidos en la sangre. Nucleoproteínas
• Nucleosomas de la cromatina
• RibosomasCromoproteínas
• Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, quetransportan oxígeno
• Citocromos, que transportan electrones
FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS Estructural
• Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas.
• Las histonas que forman parte de los cromosomas
• El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
• La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
• La queratina de la epidermis. Enzimatica Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas y puedes verlas y estudiarlas con detalle aquí. .Hormonal
• Insulina y glucagón
• Hormona del crecimiento
• Calcitonina
• Hormonas tropas Defensiva
• Inmunoglobulina
• Trombina y fibrinógenoTransporte
• Hemoglobina
• Hemocianina
• CitocromosReserva
• Ovoalbúmina, de la clara de huevo
• Gliadina, del grano de trigo
• Lactoalbúmina, de la leche
Catalogo de Tumores Oseos Benignos
¿ Que son los Tumores Oseos Benignos )
Tipos y Características
http://www.arturomahiques.com/tumores_oseos.htm
Tipos y Características
http://www.arturomahiques.com/tumores_oseos.htm
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